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抗原抗体反应原理 >> 抗原抗体结合力 |
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抗原和抗体的结合虽然是互补性的特异性结合,但并不形成牢固的共价键,只是通过非共价键结合。抗原与抗体这种弱的结合力涉及下列几种分子间的作用力。
1. 静电引力(electrostatic forces) 是抗原和抗体分子所带有的相反电荷的氨基和羧基基团之间相互的引力,又称库伦引力(coulombic
forces)。例如,抗体分子上带电荷的游离氨基和游离羧基可与抗原分子上带相反电荷的对应基团相互吸引。这种引力的大小与两个相互作用基团间距离的平方成反比,平均键能约20.9kJ/mol。
2. 范德华引力(Van der Waals forces) 抗原和抗体相互接近时,由于分子的极化作用而出现的引力。结合力的大小与两个相互作用基团的极化程度的乘积成正比,与它们之间距离的7次方成反比,键能约为4.2~12.5kJ/mol。这种引力的能量小于静电引力。
3. 氢键结合力(hydregen bond forces) 供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力。在抗原抗体反应中,羧基、氨基和羟基是主要供氢体,而羧基氧、羧基碳和肽键氧等原子是主要受氢体,因此氢键结合力较范德华力强,并且更具有特异性。能的大小取决于氢键的方向,氢键结合力与供氢体和受氢体之间距离的6次方成反比,键能约20.9kJ/mol。
4. 疏水作用力 两个疏水基团在水溶液中相互接触时,由于对水分子排斥而趋向聚集的力。当抗原抗体反应时,抗原决定簇与抗体上的结合点靠近,互相间正、负极性消失,由静电引力形成的亲水层立即失去,排斥了两者之间的水分子,从而促进抗原与抗体的相互吸引而结合。疏水作用力在抗原抗体反应中的结合是很重要的,提供的作用力最大,约占总结合力的50%。
综上所述,几种作用力的大小都与抗原抗体分子之间的距离密切相关,只有两分子表面广泛密切接触时,才能产生足够的力使其结合。抗原与对应抗体之间高度的空间互补结构恰好为这些结合力的发挥提供了条件。
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